一、酶的分子組成
根據酶的組成成份,可分單純酶和結合酶兩類。
單純酶(simple enzyme)是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質結構。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。
結合酶(conjugated enzyme)的催化活性,除蛋白質部分(酶蛋白apoenzyme)外,還需要非蛋白質的物質,即所謂酶的輔助因子(cofactors),兩者結合成的復合物稱作全酶(holoenzyme)
酶的輔助因子可以是金屬離子,也可以是小分子有機化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、(或Cu+)、Zn2+和Fe2+(或Fe3+)等。它們或者是酶活性的組成部分;或者是連接底物和酶分子的橋梁;或者在穩定酶蛋白分子構象方面所必需。小分子有機化合物是些化學穩定的小分子物質,其主要作用是在反應中傳遞電子、質子或一些基團,常可按其與酶蛋白結合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶(coenzyme)與酶蛋白結合疏松,可以用透析或超濾方法除去;輔基(prosthetic group)與酶蛋白結合緊密,不易用透析或超濾方法除去,輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結合的牢固程度不同,而無嚴格的界限。
現知大多數維生素(特別是B族維生素)是組成許多酶的輔酶或輔基的成分(見表2-1)。它們的化學結構式見生物氧化章。體內酶的種類很多,而輔酶(基)的種類卻較少,通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結合,成為一種特異的酶,但一種輔酶往往能與不同的酶蛋白結合構成許多種特異性酶。酶蛋白在酶促反應中主要起識別底物的作用,酶促反應的特異性、率以及酶對一些理化因素的不穩定性均決定于酶蛋白部分。
氫原子轉移 吡哆素(B6) 磷酸吡哆醛 氨基酸代謝 生物素(H) 生物素 羧化作用 葉酸 四氫葉酸 “一碳基團”轉移 鈷胺素(B12) 5-甲基鈷銨素
5-脫氧腺苷鈷銨素 甲基轉移
二、酶的分子結構和活性中心
酶的分子組成和化學結構 構成酶活性中心的必需基團可分為兩種,與底物結合的必需基團稱為結合基團(binding group),促進底物發生化學變化的基團稱為催化基團(catalytic group)。活性中心中有的必需基團可同時具有這兩方面的功能。還有些必需基團雖然不參加酶的活性中心的組成,但為維持酶活性中心應有的空間構象所必需,這些基團是酶的活性中心以外的必需基團。
酶分子很大,其催化作用往往并不需要整個分子,如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶,使其肽鏈自N端開始逐漸縮短,當其原有的180個氨基酸殘基被水解掉120個后,剩余的短肽仍有水解蛋白質的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽(棻麠絲楃?切斷,余下部分也有酶的活性,足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關。
不同的酶有不同的活性中心,故對底物有嚴格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構特異性的酶,它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應:
L(+)乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個功能基團結合,故可受酶催化而轉變為丙酮酸。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空間位置與L(+)乳酸相反,與酶的三個結合基團不能完全配合,故不能與酶結合受其催化(圖2)。由此可見,酶的特異性不但決定于酶活性中心的功能基團的性質,而且還決定于底物和活性中心的空間構象,只有那些有一定的化學結構,能與酶的結合基團結合,而且空間構型又完全適應的化合物,才能作為酶的底物。酶的分子組成和化學結構但是,酶的結構不是固定不變的,有人提出酶分子(包括輔酶在內)的構型與底物原來并非吻合,當底物分子與酶分子相碰時,可誘導酶分子的構象變得能與底物配合,然后底物才能與酶的活性中心結合,進而引起底物分子發生相應化學變化,此即所謂酶作用的誘導契合學說(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已證明,酶在參與催化作用時發生了構象變化。
網站首頁 | 最新產品 | 商鋪新聞 | 關于我們 | 聯系方式 | 網站地圖 | 網站留言 | 廣告服務 | 浙ICP備2024137035號
?2010-2020 給覽網 All Rights Reserved