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致命的蛋白質組合揭示了病毒感染的新藥靶標
發布時間：2019-08-16瀏覽次數：1160返回列表
康奈爾大學的新研究詳細介紹了兩種高致命性病毒在蛋白質結合時具有更高的致病潛力。
由微生物學和免疫學系副教授Hector Aguilar-Carreno領導的一個研究小組在一份發表在病毒學雜志上的研究中發現了一種可能與一對病毒相似的情景。
這兩種病毒的共感染可能發生在同一宿主中，但我們不知道如果他們的蛋白質結合會發生什么。我們發現，他們不僅可以一起工作，而且可以比單獨工作更好。“
Aguilar-Carreno研究小組的成員是Nipah和Hendra病毒如何附著和融合宿主細胞的。病毒的天然宿主是果蝠;這種關系是在Aguilar-Carreno的丈夫，康奈爾生物技術研究所工作人員Armando Pacheco為期刊封面選擇的插圖中捕捉到的。
研究人員的重點是病毒融合蛋白(或F蛋白)和附著蛋白(G蛋白)。在之前的研究中，研究小組公布了兩種蛋白質如何發生物理相互作用以實現病毒感染：AG蛋白附著于細胞;G然后觸發F上下翻轉，觸發細胞和病毒膜之間的融合 - 感染的一時刻。
Aguilar-Carreno知道G和F之間的這種“舞蹈”是病毒感染的關鍵步驟，但很想知道如果蛋白質得到新的伴侶，舞蹈會如何變化。由于Nipah和Hendra病毒都可能共同感染果蝠，因此蛋白質伴侶轉換很可能在野外發生。
“這種蛋白質的組合具有更松散的相互作用，”Aguilar-Carreno說。“這種松弛實際上對應于更強的融合能力 - 因此暗示更大的”引發疾病的能力。他和他的團隊在實驗室中使用人類細胞中的遺傳方法測試了不同的Nipah-Hendra蛋白質組合。在一些配對中，兩人緊緊地握著一個探戈般的擁抱。但是一種混合物--Hendra F和Nipah G--表現得像Lindy Hoppers，允許F蛋白質執行“天線”，加強病毒和細胞之間的融合。
這種混合蛋白質功率偶具有有趣的含義。
“我發現它很有吸引力 - 相互作用的緊密性對這兩種蛋白質至關重要，”Aguilar-Carreno說。“如果它們太緊，它們就無法正確協調進入細胞。現在我們知道這一點，我們可以利用它來阻止病毒 - 細胞融合。”
Aguilar-Carreno說，這種治療方法可能用于提高疫苗效力，或作為疫苗的替代品。他的實驗室正在研究動物模型的疫苗方法，以及這一新發現所帶來的治療方法。
Aguilar-Carreno的實驗室還在開展相關研究，可能會導致無疫苗治療或改進疫苗來治療包膜病毒，其中包括人類免疫缺陷病毒(HIV)和流感等傳染病。包裹的病毒被包裹在由一塊受感染細胞的質膜制成的外層中，這可以保護病毒并幫助它感染其他細胞。
“我們的工作可能導致藥物，”阿吉拉爾 - 卡雷諾說，“這使得諸如流感疫苗等發明具有更廣泛的保護和更大的功效。”
